Структура алфа хеликса и функционална важност



Тхе алпха хелик је најједноставнија секундарна структура коју протеин може усвојити у простору у складу са ригидношћу и слободом ротације веза између њених аминокиселинских остатака.

Одликује се спиралним обликом у којем су распоређене аминокиселине, које изгледа да су распоређене око имагинарне уздужне оси са Р групама изван ове.

Алфа хеликс је први пут описао 1951. године Паулинг и његове колеге, који су користили доступне податке о међатоматским удаљеностима, угловима везе и другим структурним параметрима пептида и аминокиселина да би предвидели највјероватније конфигурације које би ланци могли претпоставити. полипептида.

Опис алфа хеликса настао је из потраге за свим могућим структурама у пептидном ланцу које су стабилизоване водиковим везама, где су остаци били стехиометријски еквивалентни и конфигурација сваког од њих је била планарна, као што су показали подаци из резонанца пептидних веза које су биле доступне за тај датум.

Ова секундарна структура је најчешћа међу протеинима, а усвојена је и од топљивих протеина и интегралних мембранских протеина. Верује се да више од 60% протеина постоји у облику алфа хеликса или бета листа.

Индек

  • 1 Струцтуре
  • 2 Функционална важност
    • 2.1 Миосин
    • 2.2 Колаген
    • 2.3 Кератин
    • 2.4 Хемоглобин
    • 2.5 Протеини типа "цинкови прсти"
  • 3 Референце

Структура

Генерално, сваки ред алфа хеликса има у просеку 3.6 аминокиселинских остатака, што је приближно еквивалентно дужини од 5.4 А. Међутим, углови и дужине ротације варирају од једног протеина до другог уз стриктну зависност од аминокиселинске секвенце примарне структуре.

Већина алфа хеликса има скретање на десну руку, али се сада зна да протеини са алфа хеликсом могу да постоје са левим окретима. Услов за појаву једног или другог је да су све аминокиселине у истој конфигурацији (Л или Д), јер су одговорне за смер окретања.

Стабилизација ових важних структуралних разлога за свет протеина се даје водиковим везама. Ове везе се јављају између атома водоника везаног за електронегативни азот пептидне везе и електронегативног карбоксилног атома кисеоника амино киселине четири позиције касније, у Н-терминалном региону у односу на себе.

Свако окретање хеликса је, са своје стране, повезано са следећим водоничним везама, које су фундаменталне за постизање укупне стабилности молекула..

Не могу сви пептиди да формирају стабилне алфа хелике. Ово је дато унутрашњим капацитетом сваке аминокиселине у ланцу да формира спирале, што је директно повезано са хемијском и физичком природом његових Р група супституената..

На пример, код одређеног пХ многи поларни остаци могу да добију исти набој, тако да не могу бити лоцирани узастопно у хеликсу, јер би одбијање између њих значило велику дисторзију у њој..

Величина, облик и положај аминокиселина су такође важне детерминанте хеликоидне стабилности. Без даљег одлагања, остаци као што су Асн, Сер, Тхр и Цис смештени у непосредној близини секвенце такође могу имати негативан ефекат на конфигурацију алфа хеликса.

На исти начин, хидрофобност и хидрофилност алфа хеликсних сегмената у датом пептиду зависе искључиво од идентитета Р група амино киселина.

У интегралним мембранским протеинима постоје обилни алфа хеликси са остацима јаког хидрофобног карактера, строго неопходним за уметање и конфигурацију сегмената између аполарних репова саставних фосфолипида.

Растворљиви протеини, напротив, имају алфа хелике богате поларним остацима, који омогућавају бољу интеракцију са воденим медијумом присутним у цитоплазми или интерстицијским просторима.

Функционални значај

Мотиви алфа хеликса имају широк спектар биолошких функција. Специфични обрасци интеракције између хеликса играју кључну улогу у функцији, састављању и олигомеризацији мембранских протеина и растворљивих протеина.

Ови домени су присутни у многим транскрипционим факторима, важним са становишта регулације експресије гена. Они су такође присутни у протеинима са структурним значајем и мембранским протеинима који имају функције преноса и / или преноса сигнала различитих врста.

Ево неких класичних примера протеина са алфа хеликсима:

Миосин

Миозин је АТПаза активирана актином који је одговоран за контракцију мишића и разне облике мобилности ћелија. И мишићни и не-мишићни миозини састоје се од два региона или глобуларних "глава" повезаних дугим хеликоидним алфа "репом".

Колаген

Трећина укупног протеина у људском телу је представљена колагеном. То је најзаступљенији протеин у екстрацелуларном простору и има карактеристичну карактеристику структурални мотив састављен од три паралелна ланца са спиралном конфигурацијом са левом руком, који се спајају да би формирали троструку спиралу у смеру казаљке на сату.

Кератин

Кератини су група протеина који формирају филаменте које производе неке епителне ћелије кичмењака. Они су главна компонента ноктију, косе, канџи, љуске корњача, рогова и перја. Део њене фибриларне структуре је формиран од стране алфа хеликсних сегмената.

Хемоглобин

Кисеоник у крви се транспортује хемоглобином. Глобински део овог тетрамерног протеина састоји се од два идентична алфа хеликса од 141 остатка сваки, и два бета ланца од по 146 остатака..

Протеини типа "цинк прста"

Еукариотски организми поседују богатство протеина са прстима цинка, који функционишу у различите сврхе: препознавање ДНК, паковање РНК, транскрипциона активација, регулација апоптозе, савијање протеина, итд. Многи протеини прстију цинк имају алфа хеликс као главну компоненту њихове структуре и неопходни су за њихову функцију.

Референце

  1. Аурора, Р., Сринивасан, Р., & Росе, Г.Д. (1994). Правила за престанак а-алфа-хеликса од стране глицина. Сциенце, 264(5162), 1126-1130.
  2. Блабер, М., Зханг, Кс., & Маттхевс, Б. (1993). Структурна основа склоности аминокиселине алфа хеликса. Сциенце, 260(1), 1637-1640.
  3. Бреннан, Р. Г., & Маттхевс, Б.В. (1989). Мотив везивања хелик-турн-хелик ДНА. Јоурнал оф Биологицал Цхемистри, 264(4), 1903-1906.
  4. Еисенберг, Д. (2003). Откриће структуралних карактеристика алфа-хеликса и бета-лимунских протеина, главног. Пнас, 100(20), 11207-11210. Хуггинс, М. Л. (1957). Структура алфа кератина. Цхемистри, 43, 204-209.
  5. Клемент, В., Вилленс, Р., & Дувез, П. (1960). Структура миоглобина. Природа, 185, 422-427.
  6. Лаити, Ј.Х., Лее, Б.М. & Вригхт, П.Е. (2001). Протеини прстију цинка: нови увид у структуралну и функционалну разноликост. Цуррент Опинион ин Струцтурал Биологи, 11(1), 39-46.
  7. Лодисх, Х., Берк, А., Каисер, Ц.А., Криегер, М., Бретсцхер, А., Плоегх, Х., ... Мартин, К. (2003). Молецулар Целл Биологи (5. изд.). Фрееман, В. Х. & Цомпани.
  8. Луцкеи, М.. Структурна биологија мембране: са биохемијским и биофизичким основама. Цамбридге Университи Пресс. Преузето са ввв.цамбридге.орг/9780521856553
  9. МцКаи, М.Ј., Афросе, Ф., Коеппе, Р.Е., & Греатхоусе, Д.В. (2018). Формирање и стабилност спирале у мембранама. Биоцхимица ет Биопхисица Ацта - Биомембране, 1860(10), 2108-2117.
  10. Нелсон, Д.Л., & Цок, М. М. (2009). Лехнингер Принциплес оф Биоцхемистри. Омега издања (5. изд.).
  11. Паулинг, Л., Цореи, Р. Б., & Брансон, Х. Р. (1951). Структура протеина: две спиралне конфигурације полипептидног ланца везане водоником. Зборник радова Националне академије наука Сједињених Америчких Држава, 37. \ т, 205-211.
  12. Перутз, М.Ф. (1978). Структура хемоглобина и респираторни транспорт. Сциентифиц Америцан, 239(6), 92-125.
  13. Сцхолтз, Ј.М., & Балдвин, Р.Л. (1992). Механизам формирања алфа-хеликса пептидима. Годишњи преглед биофизике и биомолекуларне структуре, 21(1), 95-118.
  14. Схоулдерс, М.Д., & Раинес, Р.Т. (2009). Структура и стабилност колагена. Годишњи преглед биохемије, 78(1), 929-958.
  15. Субраманиамс, А., Јонес, В.К., Гулицк, Ј., & Неуманнли, Ј. (1991). Ткиво-специфична регулација генског промотора тешког ланца алфа-миозина у трансгеним мишевима. Јоурнал оф Биологицал Цхемистри, 266(36), 24613-24620.
  16. Ванг, Б., Ианг, В., МцКиттрицк, Ј., & Меиерс, М.А. (2016). Кератин: Структура, механичка својства, појава у биолошким организмима и напори у биоиншпирацији. Напредак у науци о материјалима. Елсевиер Лтд.
  17. Варрицк, Х. М., & Спудицх, Ј. а. (1987). Структура и функција миозина у покретљивости ћелија. Годишњи преглед ћелијске биологије, 3, 379-421.
  18. Зханг, С. К., Кулп, Д.В., Сцхрамм, Ц.А., Мравиц, М., Самисх, И., & Деградо, В. Ф. (2015). Интерактивна мембрана и топљиви-протеински хеликс-хеликс: Слична геометрија преко различитих интеракција. Структура, 23(3), 527-541