Изведба и примјери биолошког катализатора



А биолошки катализатор о биокатализатор је молекул, генерално протеинског порекла, који има способност да убрза хемијске реакције које се јављају унутар живих бића. Молекули протеина катализатора су ензими, а они РНК природе су рибозими. У овом чланку ћемо се фокусирати на истраживање ензима, који су најпознатији биолошки катализатори.

У одсуству ензима, огроман број реакција које се одвијају у ћелији и које омогућавају живот, не може се догодити. Они су одговорни за убрзање процеса у редовима величине близу 106 - иу неким случајевима много веће.

Индек

  • 1 Цаталисис
  • 2 Ензими
    • 2.1 Шта је ензим?
    • 2.2 Карактеристике ензима
    • 2.3 Номенклатура и класификација ензима
    • 2.4 Како ензими раде?
    • 2.5 Ензиматски инхибитори
    • 2.6 Примери
  • 3 Разлика између биолошких катализатора (ензима) и хемијских катализатора
    • 3.1 Реакције које катализирају ензими јављају се брже
    • 3.2 Већина ензима ради у физиолошким условима
    • 3.3 Специфичност
    • 3.4 Ензиматска регулација је тачна
  • 4 Референце

Цаталисис

Катализатор је молекул који може да мења брзину хемијске реакције без утрошка у наведеној реакцији.

Хемијске реакције укључују енергију: почетни молекули укључени у реакцију или реактанти почињу са одређеним степеном енергије. Додатна количина енергије се апсорбује да би дошла до "транзиционог стања". Након тога, енергија се ослобађа са производима.

Енергетска разлика између реактаната и производа изражава се као ΔГ. Ако је ниво енергије производа већи од реактаната, реакција је ендергонична и није спонтана. Насупрот томе, ако је енергија производа нижа, реакција је егзергонска и спонтана.

Међутим, ако је реакција спонтана, то не значи да ће се она одвијати у значајној брзини. Брзина реакције зависи од ΔГ * (звездица се односи на енергију активације).

Читатељ мора имати на уму ове концепте како би разумио како функционира ензим.

Ензими

Шта је ензим?

Ензими су биолошки молекули невероватне сложености, који се углавном састоје од протеина. Протеини су пак дуги ланци аминокиселина.

Једна од најистакнутијих особина ензима је њихова специфичност у циљном молекулу - овај молекул се назива супстрат.

Карактеристике ензима

Ензими постоје у неколико облика. Неке су у потпуности састављене од протеина, док друге имају не-протеинске регионе назване кофактори (метали, јони, органски молекули, итд.).

Према томе, апоензим је ензим без кофактора, а комбинација апоензима и његовог кофактора назива се холоензим.

То су молекули знатно веће величине. Међутим, само мали део ензима директно учествује у реакцији са супстратом, и овај регион је активно место.

Када реакција почне, ензим је спојен са својим супстратом, јер је кључ повезан са његовом бравом (овај модел је поједностављење стварног биолошког процеса, али служи да илуструје процес).

Све хемијске реакције које се дешавају у нашем телу су катализоване ензимима. У ствари, ако ови молекули не постоје, морали бисмо да чекамо стотине или хиљаде година да се реакције заврше. Стога, регулација ензимске активности мора бити контролисана на веома специфичан начин.

Номенклатура и класификација ензима

Када видимо молекул чије име завршава у -асе, можемо бити сигурни да је то ензим (иако постоје изузеци од овог правила, као што је трипсин). Ово је конвенција која означава име ензима.

Постоји шест основних типова ензима: оксидоредуктазе, трансферазе, хидролазе, лијазе, изомеразе и лигазе; одговоран за: редокс реакције, трансфер атома, хидролизу, додавање двоструких веза, изомеризацију и везивање молекула, односно.

Како ензими раде?

У одељку о катализи навели смо да брзина реакције зависи од вредности ΔГ *. Што је та вредност виша, то је спорија и спорија реакција. Ензим је одговоран за смањење наведеног параметра - чиме се повећава брзина реакције.

Разлика између производа и реактаната остаје идентична (ензим не утиче на њу), као и дистрибуција истих. Ензим олакшава формирање прелазног стања.

Инхибитори ензима

У контексту истраживања ензима, инхибитори су супстанце које успевају да смање активност катализатора. Они су класификовани у два типа: конкурентни и неконкурентни инхибитори. Они првог типа такмиче се са супстратом, а остали не.

Уопштено, процес инхибиције је реверзибилан, иако неки инхибитори могу остати повезани са ензимом скоро трајно.

Примери

Постоји велика количина ензима у нашим ћелијама - иу ћелијама свих живих бића. Међутим, најпознатији су они који учествују у метаболичким путевима као што су гликолиза, Кребсов циклус, преносни електронски ланац, између осталих..

Сукцинат дехидрогеназа је ензим оксидоредуктазе који катализира оксидацију сукцината. У овом случају, реакција укључује губитак два атома водоника.

Разлика између биолошких катализатора (ензима) и хемијских катализатора

Постоје катализатори хемијске природе који, попут биолошких, повећавају брзину реакција. Међутим, постоје значајне разлике између оба типа молекула.

Реакције катализоване ензимима се одвијају брже

Прво, ензими успевају да повећају брзину реакција у редовима величине близу 106 до 1012. Хемијски катализатори такође повећавају брзину, али само неколико редова величине.

Већина ензима ради у физиолошким условима

Како се биолошке реакције одвијају унутар живих бића, њихови оптимални услови окружују физиолошке вриједности температуре и пХ. Хемичари, с друге стране, требају драстичне услове температуре, притиска и киселости.

Специфичност

Ензими су веома специфични у реакцијама које катализују. У већини случајева, они раде само са једном подлогом или са неколико. Специфичност се такође односи на врсту производа које производе. Распон супстрата хемијских катализатора је много шири.

Силе које одређују специфичност интеракције између ензима и његовог супстрата су исте да диктирају конформацију истог протеина (Ван дер Ваалс интеракције, електростатике, водоничне везе и хидрофобне).

Ензимска регулација је прецизна

Коначно, ензими имају већу способност регулације и њихова активност варира у складу са концентрацијом различитих супстанци у ћелији.

Међу регулаторним механизмима налазимо алостеричку контролу, ковалентну модификацију ензима и варијације у количини синтетизованог ензима..

Референце

  1. Берг, Ј. М., Стриер, Л., & Тимоцзко, Ј.Л. (2007). Биоцхемистри. Преокренуо сам.
  2. Цампбелл, М. К., & Фаррелл, С. О. (2011). Биоцхемистри Сиктх едитион. Тхомсон. Броокс / Цоле.
  3. Девлин, Т. М. (2011). Уџбеник биохемије. Јохн Вилеи & Сонс.
  4. Коолман, Ј., & Рохм, К.Х. (2005). Биохемија: текст и атлас. Ед Панамерицана Медицал.
  5. Моугиос, В. (2006). Биохемија вежби. Хуман Кинетицс.
  6. Муллер-Естерл, В. (2008). Биоцхемистри Основе медицине и науке о животу. Преокренуо сам.
  7. Поортманс, Ј.Р. (2004). Принципи биохемије вежбања. Каргер.
  8. Воет, Д., & Воет, Ј.Г. (2006). Биоцхемистри. Ед Панамерицана Медицал.