Малтасине карактеристике, синтезе и функције



Тхе малта, познат и као α-глукозидаза, киселинска малтаза, глукоза инвертаза, глукозидосукраз, лизосомална а-глукозидаза или малтаза-глукоамилаза, је ензим одговоран за хидролизу малтозе у интестиналним епителним ћелијама током завршних корака дигестије скроба.

Спада у класу хидролаза, посебно у поткласу гликозидаза, које су способне да разбијају а-глукозидне везе између остатака глукозе (ЕЦ 3.2.1.20). Ова категорија групише различите ензиме чија је специфичност усмерена на егзо-хидролизу терминалних гликозида повезаних α-1,4 везама..

Неке малтазе могу хидролизовати полисахариде, али са много нижом брзином. Опћенито, након дјеловања малтазе, ослобађају се остаци α-Д-глукозе, међутим, ензими исте подкласе могу хидролизирати β-глукане, ослобађајући тако остатке β-Д-глукозе..

Постојање ензима за слад је првобитно доказано 1880. године и сада је познато да он није присутан само код сисара, већ иу микроорганизмима као што су квасац и бактерије, као иу многим вишим биљкама и житарицама..

Примјер важности активности ових ензима везан је за Саццхаромицес церевисиае, микроорганизам одговоран за производњу пива и круха, који је способан деградирати малтозу и малтотриозу захваљујући чињеници да посједује ензиме малтазе, чији се производи метаболизирају у производе ферментативне карактеристике овог организма.

Индек

  • 1 Карактеристике
    • 1.1 Код сисара
    • 1.2 У квасцу
    • 1.3 У биљкама
  • 2 Суммари
    • 2.1 Код сисара
    • 2.2 У квасцу
    • 2.3 Код бактерија
  • 3 Функције
  • 4 Референце

Феатурес

Код сисара

Малтаза је амфипатски протеин повезан са мембраном цревних ћелија црева. Познато је и изозим познат као кисела малтаза, који се налази у лизосомима и који може хидролизовати различите типове гликозидних веза у различитим супстратима, не само малтозе и α-1,4 везе. Оба ензима имају многе структурне карактеристике.

Лизосомски ензим има приближно 952 аминокиселине и обрађује се пост-транслацијским путем гликозилацијом и уклањањем пептида на Н- и Ц-терминалним крајевима.

Студије које су спроведене са ензимом из црева пацова и свиња доказују да се код ових животиња ензим састоји од две подјединице које се међусобно разликују у погледу неких физичких својстава. Ове две подјединице настају из истог полипептидног прекурсора који је резан протеолитички.

За разлику од свиња и пацова, ензим код људи нема две подјединице, већ једну јединицу, високе молекулске масе и високо гликозилиране (Н- и О-гликозилацијом)..

У квасцу

Малтаза квасца, кодирана геном МАЛ62, тежи 68 кДа и представља цитоплазматски протеин који постоји као мономер и хидролизује широк спектар α-глукозида.

У квасцима постоји пет изоензима кодираних у теломерним зонама пет различитих хромозома. Сваки кодирани локус МАЛ гена такође садржи генски комплекс свих гена укључених у метаболизам малтозе, укључујући пермеазу и регулаторне протеине, као да је оперон..

У биљкама

Показано је да је ензим који је присутан у биљкама осјетљив на температуре изнад 50 ° Ц и да се малтаза јавља у великим количинама у клијавим и незагађеним житарицама..

Поред тога, током деградације скроба, овај ензим је специфичан за малтозу, јер не делује на друге олигосахариде, већ се увек завршава формирањем глукозе.

Синтхесис

Код сисара

Интестинална малтаза људи је синтетизована као један полипептидни ланац. Угљени хидрати богати остацима манозе додају се ко-трансдукција гликозилацијом, која изгледа да штити секвенцу протеолитичке деградације.

Студије о биогенези овог ензима утврђују да је састављен као молекул високе молекуларне тежине у стању "везаном за мембрану" ендоплазматског ретикулума, и да се касније обрађује панкреасним ензимима и "ре-гликозилује" у Голги комплекс.

У квасцу

У квасцима постоји пет изоензима кодираних у теломерним зонама пет различитих хромозома. Сваки кодирајући локус МАЛ гена такође садржи генски комплекс свих гена укључених у метаболизам малтозе, укључујући пермеазу и регулаторне протеине.

У бактеријама

Систем метаболизма малтозе у бактеријама као што је Е. цоли, врло је сличан систему лактозе, посебно у генетској организацији оперона одговорног за синтезу регулаторних протеина, транспортера и ензиматске активности на супстрату (малтазе). ).

Функције

У већини организама где је детектовано присуство ензима као што је малтаза, овај ензим игра исту улогу: деградација дисахарида као што је малтоза у циљу добијања растворљивих угљених хидрата који се лакше метаболишу.

У цревима сисара, малтаза има кључну улогу у завршним корацима деградације скроба. Недостаци у овом ензиму се обично примећују у патологијама као што је гликогеноза типа ИИ, која је повезана са складиштењем гликогена.

У бактеријама и квасцима реакције које катализирају ензими овог типа представљају важан извор енергије у облику глукозе која улази у гликолитички пут, са циљем ферментације или не ферментације..

Код биљака, малтаза, у комбинацији са амилазама, учествује у деградацији ендосперма у сјеменкама које су "успаване", а које се активирају гиберелинима, хормонима за регулацију раста биљака, као предуслов за клијање.

Поред тога, многе биљке које производе пролазни скроб током дана имају специфичне малтазе које доприносе деградацији интермедијера њиховог метаболизма ноћу, и утврђено је да су хлоропласти главна места за складиштење малтозе у овим организмима..

Референце

  1. Ауриццхио, Ф., Бруни, Ц. Б., & Сица, В. (1968). Даље пречишћавање и карактеризација киселине а-глукозидазе. Биоцхемицал Јоурнал, 108, 161-167.
  2. Даниелсен, Е.М., Сјостром, Х., & Норен, О. (1983). Биосинтеза интестиналних микровиларних протеина. Биоцхемицал Јоурнал, 210, 389-393.
  3. Давис, В.А. (1916). ИИИ. Дистрибуција малтазе у биљкама. Функција малтазе у деградацији скроба и њен утицај на амилокластичну активност биљних материјала. Биоцхемицал Јоурнал, 10 (1), 31-48.
  4. ЕкПАСи. Биоинформатика Портал ресурса. (н.д.). Преузето са ензиме.екпаси.орг
  5. Лу, И., Гехан, Ј.П., & Схаркеи, Т.Д. (2005). Учинак на дужину и циркадијални ефекат на деградацију скроба и метаболизам малтозе. Плант Пхисиологи, 138, 2280-2291.
  6. Наимс, Х. И., Стерцхи, Е.Е., & Лентзе, М.Ј. (1988). Структура, биосинтеза и гликозилација хуманог малог црева. Тхе Јоурнал оф Биологицал Цхемистри, 263 (36), 19709-19717.
  7. Неедлеман, Р. (1991). Контрола синтезе малтазе у квасцу. Молецулар Мицробиологи, 5 (9), 2079-2084.
  8. Одбор за номенклатуру Међународне уније за биокемију и молекуларну биологију (НЦ-ИУБМБ). (2019). Преузето са кмул.ац.ук.
  9. Реусер, А., Кроос, М., Херманс, М., Бијвоет, А., Вербеет, М., Ван Диггелен, О., ... Плоег, В. дер. (1995). Гликогеноза типа ИИ (недостатак киселинске малтазе). Мусцле & Нерве, 3, 61-69.
  10. Симпсон, Г., & Наилор, Ј. (1962). Студије мировања у семену Авена фатуа. Цанадиан Јоурнал оф Ботани, 40 (13), 1659-1673.
  11. Соренсен, С., Норен, О., Стостром, Х., & Даниелсен, М. (1982). Амфифилна свињска интестинална микровилусна малтаза / глукоамилазна структура и специфичност. Еуропеан Јоурнал оф Биоцхемистри, 126, 559-568.