Структура интегрина, функције и еволуциона перспектива



Тхе инитрини они су трансмембрански протеини одговорни за посредовање адхезије између ћелија. Ови протеини имају део који се протеже до средине изван ћелије и може да се веже за друге протеине у екстрацелуларном матриксу. Други се могу везати за друге суседне ћелије, за бактеријске полисахариде или за одређене вирусне протеине.

Све ове интеракције у којима интегрини учествују стварају стабилност у погледу различитих ћелијских спојева, формирање екстрацелуларног матрикса, формирање агрегата тромбоцита, успостављање ћелијских веза у имунолошком систему, између осталих догађаја биолошког значаја..

Интегрини су пронађени у различитим организмима, као што су сисари, птице, рибе и неки једноставни еукариоти као што су спужве, нематоде и воћна мушица..

Индек

  • 1 Струцтуре
    • 1.1 Структурне генералности интегрина
    • 1.2 Карактеристике подјединица
    • 1.3. Ковалентна веза између подјединица
  • 2 Функције
  • 3 Еволуцијска перспектива
  • 4 Референце

Структура

Структурне генералности интегрина

Интегрини су гликопротеини. Протеини су макромолекули формирани од дугих ланаца аминокиселина које имају широк спектар функција у организмима. Термин "глико" се односи на присуство угљених хидрата (који се називају и угљени хидрати) у ланцу аминокиселина.

Овај гликопротеин је трансмембрански, тј. Прелази преко плазма мембране ћелије. У интегрину се могу разликовати три домена: екстрацелуларни домен који омогућава сједињавање са другим структурама, домен који прелази ћелијску мембрану, а последњи који се налази унутар ћелије и повезује се са цитоскелетом.

Екстрацелуларни део

Једна од најважнијих карактеристика интегрина је да део који даје ван ћелије има глобусни облик. Они имају низ локација које омогућавају препознавање молекула лоцираних у матрици. Ове секвенце се састоје од амино киселина аргинина, глицина и аспартата.

Овај део који учествује у јединици има дужину од око 60 аминокиселинских остатака

Трансмембрански део

Секвенца протеина која пролази кроз ћелијску мембрану карактерише се структуром типа алфа хеликса. Затим, два ланца су уроњена у цитоплазму ћелије.

Цитоплазматски део

Већ у цитоплазми ћелије, можете се придружити другим структурама, било да су то различити протеини, или цитоскелет, као што је талин, актин, између осталих.

"Реп" који се налази у цитоплазми има просечну дужину од 75 аминокиселинских остатака (иако постоје изузеци са више од 1000 у овом региону).

Овај механизам омогућава интегринима да функционишу као мост за размену информација које су прилично динамичне: протеини везују молекуле екстрацелуларног матрикса за молекуле који се налазе унутра, генеришући низ сигнала и преносећи информације.

Карактеристике подјединица

Сваки интегрин се формира нековалентном асоцијацијом два трансмембранска гликопротеина: а и β подјединице. Пошто ове подјединице нису једнаке, за интегрин се каже да је хетеродимер (хетеро би дифферент анд димер уједињењем две подјединице). Ланац α има дужину од скоро 800 аминокиселина и β са 100 аминокиселина.

Α подјединица има два ланца повезана дисулфидним везама и има кугласту главу са двовалентним везним местима за везивање. Б подјединица, с друге стране, богата је остацима аминокиселине цистеина и интрацелуларни део може да посредује у интеракцијама са низом везних протеина.

Ковалентна веза између подјединица

Постоји 18 α ланаца и 8 β ланаца. Различите комбинације између обе подјединице одређују постојеће интегрине, са најмање 24 различитих димера.

Комбинације се могу дати на следећи начин: α са β, или α са неколико β ланаца. Β ланци су одговорни за одређивање колико ће специфично везивање бити и да ли је део интегрина одговоран за посредовање у интеракцији са циљним молекулом..

На тај начин, специфичне комбинације подјединица одређују на који ће молекул бити повезан. На пример, интегрин формиран са а3 подјединицом и β1 су специфични за интеракцију са фибронектином.

Овај интегрин је познат као α3β1 (Да бисте их именовали, једноставно наведите број подјединице као индекс). Слично томе, интегрин α2β1 везује се за колаген.

Функције

Интегрини су кључни протеини у омогућавању интеракције између ћелије и животне средине, јер они поседују рецепторе за сједињавање са различитим компонентама екстрацелуларног матрикса. Конкретно, везивање се дешава између матрице и цитоскелета.

Захваљујући овим својствима, интегрини су одговорни за регулацију облика ћелија, оријентације и кретања.

Поред тога, интегрини су способни да активирају различите интрацелуларне путеве. Цитоплазматски део интегрина може да покрене сигнални ланац.

Ова интеракција доводи до глобалног ћелијског одговора, као што се дешава код конвенционалних сигналних рецептора. Овај пут доводи до промена у експресији гена.

Еволуцијска перспектива

Ефикасна адхезија између ћелија да формира ткива била је, без сумње, кључна карактеристика која је требало да буде присутна у еволуцијској еволуцији вишестаничних организама..

Настанак породице интегрина је праћен појавом метазона пре око 600 милиона година.

Група животиња са историјским хистолошким карактеристикама су порифера, која се обично назива морске спужве. Код ових животиња, ћелијска адхезија се одвија преко екстрацелуларног матрикса протеогликана. Рецептори који се везују за ову матрицу имају типичан мотив везивања интегрина.

У ствари, у овој животињској групи смо идентификовали гене повезане са специфичним подјединицама неких интегрина.

Током еволуције, предак метазоана је стекао интегрин и везујући домен који је сачуван током времена у овој огромној групи животиња.

Структурно, максимална комплексност интегрина се види у групи кичмењака. Постоје различити интегрини који нису присутни у бескраљежњацима, са новим доменима. Заиста, више од 24 различитих функционалних интегрина је идентификовано код људи - док су у воћној муви Дросопхила меланогастер има их само 5.

Референце

  1. Албертс, Б., Браи, Д., Хопкин, К., Јохнсон, А.Д., Левис, Ј., Рафф, М., ... & Валтер, П. (2013). Основна ћелијска биологија. Гарланд Сциенце.
  2. Цампбелл, И.Д., & Хумпхриес, М.Ј. (2011). Интегринска структура, активација и интеракције. Цолд Спринг Харбор перспективе у биологији, 3(3), а004994.
  3. Цоопер, Г. М., & Хаусман, Р. Е. (2007). Ћелија: молекуларни приступ. Васхингтон, ДЦ, Сундерланд, МА.
  4. Киерсзенбаум, А.Л. (2012). Хистологија и ћелијска биологија. Елсевиер Бразил.
  5. Коолман, Ј., & Рохм, К.Х. (2005). Биохемија: текст и атлас. Ед Панамерицана Медицал.
  6. Куинтеро, М., Монфорт, Ј., & Митровиц, Д. Р. (2010). Остеоартроза / остеоартритис: Биологија, физиопатологија, клиника и лечење / Биологија, патофизиологија, клиничка терапија и лечење. Ед Панамерицана Медицал.
  7. Такада, И., Ие, Кс., & Симон, С. (2007). Интегрини. Биологија генома, 8(5), стр.