Карактеристике, функције и примери апоензима



Један апоензиме То је протеински део ензима, стога је познат и као апопротеин. Апоензим је неактиван, то јест, не може да обавља своју функцију извођења одређене биохемијске реакције, и непотпун је док не споји друге молекуле познате као кофактори.

Протеински део (апоензим) заједно са кофактором формира комплетан ензим (холоензим). Ензими су протеини који могу повећати брзину биохемијских процеса. Неки ензими требају своје кофакторе да спроведу катализу, док им други не требају.

Индек

  • 1 Главне карактеристике
    • 1.1 Они су протеинске структуре
    • 1.2 Они су део коњугованих ензима
    • 1.3 Они прихватају различите кофакторе
  • Функције апоензима
    • 2.1 Креирајте холоензиме
    • 2.2 Подстакните каталитичко дјеловање
  • 3 Примери
    • 3.1 Угљена анхидраза
    • 3.2 Хемоглобин
    • 3.3. Цитокром оксидаза
    • 3.4 Алкохолна дехидрогеназа
    • 3.5 Пируват киназа
    • 3.6. Пируват карбоксилаза
    • 3.7 Карбоксилаза ацетил коензима А
    • 3.8 Моноамин оксидаза
    • 3.9 Лактат дехидрогеназа
    • 3.10 Каталаза
  • 4 Референце

Главне карактеристике

То су протеинске структуре

Апоензими одговарају протеинском делу ензима, који су молекуле чија је функција да делују као катализатори против одређених хемијских реакција у телу..

Они су део коњугованих ензима

Ензими који не захтевају кофакторе познати су као једноставни ензими, као што су пепсин, трипсин и уреаза. Насупрот томе, ензими који захтевају одређени кофактор су познати као коњуговани ензими. Они се састоје од две главне компоненте: кофактора, који је не-протеинска структура; и апоензим, структуру протеина.

Кофактор може бити органско једињење (нпр., Витамин) или неорганско једињење (нпр., Јон метала). Органски кофактор може бити коензим или протетска група. Коензим је кофактор који је слабо везан за ензим и стога се може лако ослободити из активног места ензима..

Признају разне кофакторе

Постоје многи кофактори који се удружују са апоензимима да би произвели холоензиме. Најчешћи коензими су НАД +, ФАД, коензим А, витамин Б и витамин Ц. Уобичајени јони метала који се везују за апоензиме су гвожђе, бакар, калцијум, цинк и магнезијум, између осталих..

Кофактори се везују чврсто или лагано са апоензимом да би апоензим претворили у холоензим. Када се кофактор уклони из холоензима, поново постаје апоензим, који је неактиван и непотпун.

Апоензимске функције

Створите холоензиме

Главна функција апоензима је да изазове настанак холоензима: апоензими су уједињени са кофактором и из ове везе настаје холоензим..

Дати повод за каталитичко деловање

Катализа се односи на процес кроз који је могуће убрзати неке хемијске реакције. Захваљујући апоензимима, холоензими су завршени и могу да активирају своју каталитичку активност.

Примери

Царбон анхидрасе

Карбонска анхидраза је кључни ензим у животињским ћелијама, биљним ћелијама и околини за стабилизацију концентрација угљен-диоксида..

Без овог ензима, конверзија угљичног диоксида у бикарбонат - и обрнуто - била би изузетно спора, што би учинило готово немогућим провођење виталних процеса, као што је фотосинтеза у биљкама и издисање тијеком дисања..

Хемоглобин

Хемоглобин је глобуларни протеин присутан у црвеним крвним зрнцима кичмењака иу плазми многих бескичмењака, чија је функција транспорт кисика и угљичног диоксида.

Сједињавање кисеоника и угљен диоксида са ензимом се дешава на месту које се зове хеме група, која је одговорна за давање црвене боје крви кичмењака.

Цитокром оксидаза

Цитокром оксидаза је ензим који је присутан у већини ћелија. Садржи гвожђе и порфирин.

Овај оксидациони ензим је веома важан за процесе добијања енергије. Налази се у митохондријској мембрани гдје катализира пријенос електрона из цитокрома у кисик, што у коначници доводи до стварања воде и АТП (енергетски молекул)..

Алцохол дехидрогенасе

Алкохол дехидрогеназа је ензим који се налази првенствено у јетри и желуцу. Овај апоензим катализира први корак у метаболизму алкохола; то јест, оксидација етанола и других алкохола. На тај начин их претвара у ацеталдехид.

Његово име указује на механизам деловања у овом процесу: префикс "дес" значи "не", а "хидро" се односи на атом водоника. Дакле, функција алкохолне дехидрогеназе је да уклони атом водоника из алкохола.

Пирувате кинасе

Пируват киназа је апоензим који катализира завршни корак ћелијског процеса деградације глукозе (гликолиза).

Његова функција је да убрза трансфер фосфатне групе из фосфоенолпирувата у аденозин дифосфат, производећи један молекул пирувата и један од АТП..

Пируват киназа има 4 различита облика (изоензима) у различитим ткивима животиња, од којих свако има одређена кинетичка својства неопходна да се прилагоди метаболичким захтевима ових ткива..

Пируват карбоксилаза

Пируват карбоксилаза је ензим који катализира карбоксилацију; то јест, пренос карбоксилне групе у молекул пирувата да би се формирао оксалоацетат.

Катализира се специфично у различитим ткивима, на пример: у јетри и бубрезима убрзава почетне реакције за синтезу глукозе, док у масном ткиву и мозгу промовише синтезу липида из пирувата.

Такође је укључен у друге реакције које су део биосинтезе угљених хидрата.

Карбоксилаза ацетил коензима А

Ацетил-ЦоА карбоксилаза је важан ензим у метаболизму масних киселина. То је протеин који се налази и код животиња и у биљкама и представља неколико подјединица које катализирају различите реакције.

Његова функција је у основи да пренесе карбоксилну групу у ацетил-ЦоА да је претвори у малонил коензим А (малонил-ЦоА).

Има 2 изоформе, назване АЦЦ1 и АЦЦ2, које се разликују по својој функцији и дистрибуцији у ткивима сисара..

Моноамин оксидаза

Моноамин оксидаза је ензим који је присутан у нервним ткивима где игра важну улогу у инактивацији одређених неуротрансмитера, као што су серотонин, мелатонин и епинефрин..

Учествује у биохемијским реакцијама разградње различитих моноамина у мозгу. У овим оксидативним реакцијама, ензим користи кисеоник да уклони амино групу из молекула и производи алдехид (или кетон), а одговарајући амонијак.

Лацтате дехидрогенасе

Лактат дехидрогеназа је ензим који се налази у ћелијама животиња, биљака и прокариота. Његова функција је да промовише конверзију лактата у пирувичну киселину и обрнуто.

Овај ензим је важан у станичној респирацији током које се глукоза, добијена из хране, деградира да би се добила корисна енергија за ћелије.

Иако је лактатна дехидрогеназа обилна у ткивима, нивои овог ензима су ниски у крви. Међутим, када дође до повреде или болести, многи молекули се ослобађају у крвоток. Према томе, лактат дехидрогеназа је индикатор одређених повреда и болести, као што су срчани удар, анемија, рак, ХИВ, између осталих.

Цаталасе

Каталаза се налази у свим организмима који живе у присуству кисеоника. То је ензим који убрзава реакцију којом се водонични пероксид разлаже у води и кисеонику. На овај начин се спречава накупљање токсичних једињења.

Дакле, помаже у заштити органа и ткива од оштећења узрокованог пероксидом, једињењем које се континуирано производи у бројним метаболичким реакцијама. Код сисара се углавном налази у јетри.

Референце

  1. Агравал, А., Гандхе, М., Гупта, Д., & Редди, М. (2016). Прелиминарна студија о серумском лактат-дехидрогенази (ЛДХ) -прогностичном биомаркеру у карцинома дојке. Часопис за клиничка и дијагностичка истраживања, 6-8.
  2. Атхаппилли, Ф. К., & Хендрицксон, В.А. (1995). Структура биотинилног домена карбоксилазе ацетил-коензима А одређена фазним МАД. Структура, 3(12), 1407-1419.
  3. Берг, Ј., Тимоцзко, Ј., Гатто, Г. & Страиер, Л. (2015). Биоцхемистри (8. изд.). В. Х. Фрееман анд Цомпани.
  4. Бутт, А.А., Мицхаелс, С., & Киссингер, П. (2002). Повезаност нивоа лактат дехидрогеназе у серуму са одабраним опортунистичким инфекцијама и напредовањем ХИВ-а. Интернатионал Јоурнал оф Инфецтиоус Дисеасес, 6(3), 178-181.
  5. Феглер, Ј. (1944). Функција карбонске анхидразе у крви. Природа, 137-38.
  6. Гавеска, Х., & Фитзпатрицк, П.Ф. (2011). Структуре и механизам породице моноамин оксидазе. Биомолецулар Цонцептс, 2(5), 365-377.
  7. Гупта, В., & Бамезаи, Р.Н. К. (2010). Хумана пируват киназа М2: Мултифункционални протеин. Протеин Сциенце, 19(11), 2031-2044.
  8. Јитрапакдее, С., Ст Маурице, М., Раимент, И., Цлеланд, В. В., Валлаце, Ј.Ц., & Аттвоод, П.В. (2008). Структура, механизам и регулација пируват карбоксилазе. Биоцхемицал Јоурнал, 413(3), 369-387.
  9. Муирхеад, Х. (1990). Изоензими пируват киназе. Трансакције биохемијског друштва, 18, 193-196.
  10. Соломон, Е., Берг, Л. & Мартин, Д. (2004). Биологи (7. изд.) Ценгаге Леарнинг.
  11. Супуран, Ц. Т. (2016). Структура и функција карбоанхидрата. Биоцхемицал Јоурнал, 473(14), 2023-2032.
  12. Типтон, К.Ф., Боице, С., О'Сулливан, Ј., Давеи, Г.П., & Хеали, Ј. (2004). Моноамин оксидазе: извјесности и несигурности. Цуррент Медицинал Цхемистри, 11(15), 1965-1982.
  13. Воет, Д., Воет, Ј. & Пратт, Ц. (2016). Основе биохемије: Живот на Молецулар Левел (5. изд.). Вилеи.
  14. Ксу, Х.Н., Кадлецецк, С., Профка, Х., Глицксон, Ј.Д., Ризи, Р., & Ли, Л. З. (2014). Да ли је виши лактат индикатор метастатског ризика тумора? Пилот МРС студија помоћу хиперполаризованог13Ц-пирувата. Ацадемиц Радиологи, 21(2), 223-231.