Фактори који утичу на ензимску активност



Тхе фактори који утичу на ензимску активност су они агенси или стања која могу модификовати функционисање ензима. Ензими су класа протеина чија је функција да убрзају биохемијске реакције. Ове биомолекуле су неопходне за све облике живота, биљке, гљиве, бактерије, протисте и животиње.

Ензими су есенцијални у разним важним реакцијама организама, као што су уклањање токсичних једињења, разбијање хране и стварање енергије.

Према томе, ензими су као молекуларне машине које олакшавају задатке ћелија и, у многим случајевима, њихово функционисање је под одређеним условима или погодјено..

Листа фактора који утичу на ензимску активност

Концентрација ензима

Како се концентрација ензима повећава, брзина реакције се повећава пропорционално. Међутим, то је тачно само до одређене концентрације, јер у одређеном тренутку брзина постаје константна.

Ово својство се користи за одређивање активности серумских ензима (крвног серума) за дијагностику болести.

Концентрација супстрата

Повећање концентрације супстрата повећава брзину реакције. То је зато што ће се више молекула супстрата сударити са молекулима ензима, тако да ће се производ брже формирати.

Међутим, када се прекорачи одређена концентрација супстрата неће бити ефекта на брзину реакције, пошто би ензими били засићени и радили на максималној брзини..

пХ

Промене у концентрацији јона водоника (пХ) значајно утичу на активност ензима. Пошто се ови јони напуне, они генеришу атрактивне и одбојне силе између водоника и јонских веза ензима. Ова интерференција производи промене у облику ензима, што утиче на њихову активност.

Сваки ензим има оптималну пХ вредност при којој је брзина реакције максимална. Према томе, оптимални пХ за ензим зависи од тога где он нормално ради.

На пример, интестинални ензими имају оптимални пХ од око 7,5 (благо базни). Насупрот томе, ензими у стомаку имају оптимални пХ од око 2 (врло кисели).

Салинитет

Концентрација соли такође утиче на јонски потенцијал и стога могу да интерферирају у одређеним везама ензима, који могу бити део активног места истих. У овим случајевима, као и код пХ, то ће утицати на ензимску активност.

Температуре

Како се температура повећава, ензимска активност се повећава, а тиме и брзина реакције. Међутим, веома високе температуре денатурирају ензиме, то значи да вишак енергије разбија везе које одржавају њихову структуру, због чега не раде оптимално.

Тако брзина реакције брзо опада како топлотна енергија денатурира ензиме. Овај ефекат се може посматрати графички у звонастој кривој, где је брзина реакције повезана са температуром.

Температура на којој се одвија максимална брзина реакције назива се оптимална температура ензима, која се посматра на највишој точки криве..

Ова вредност је различита за различите ензиме. Међутим, већина ензима у људском телу има оптималну температуру од око 37.0 ° Ц.

Укратко, како се температура повећава, почетна брзина реакције ће се повећати због повећања кинетичке енергије. Међутим, ефекат разбијања синдиката ће се повећавати, а брзина реакције ће се почети смањивати.

Концентрација производа

Акумулација продуката реакције генерално смањује брзину ензима. Код неких ензима, производи се комбинују са својим активним местом формирајући лабав комплекс и стога инхибирају активност ензима..

У живим системима, овај тип инхибиције се обично спречава брзом елиминацијом формираних производа.

Ензиматски активатори

Неки од ензима захтевају присуство других елемената да би боље функционисали, то могу бити неоргански метални катиони као што је Мг2+, Мн2+, Зн2+, Ца2+, Цо2+, Цу2+, На+, К+, итд..

Ретко, аниони су такође потребни за ензимску активност, на пример: анион хлорида (ЦИ-) за амилазу. Ови мали иони се зову ензимски кофактори.

Постоји и друга група елемената који фаворизују активност ензима, који се називају коензими. Коензими су органски молекули који садрже угљеник, као што су витамини који се налазе у храни.

Пример би био витамин Б12, који је коензим метионин синтазе, ензим неопходан за метаболизам протеина у телу..

Инхибитори ензима

Инхибитори ензима су супстанце које негативно утичу на функцију ензима и последично успоравају или у неким случајевима заустављају катализу..

Постоје три уобичајене врсте инхибиције ензима: конкурентна, неконкурентна и инхибиција супстрата:

Конкурентни инхибитори

Компетитивни инхибитор је хемијско једињење слично супстрату који може да реагује са активним местом ензима. Када је активно место ензима повезано са конкурентним инхибитором, супстрат се не може везати за ензим.

Неконкурентни инхибитори

Неконкурентни инхибитор је такође хемијско једињење које се везује за друго место на активном месту ензима, названог алостерно место. Као резултат, ензим мења облик и више се не може лако везати за свој супстрат, тако да ензим не може правилно да функционише.

Референце

  1. Алтерс, С. (2000). Биологија: разумевање живота (3. изд.). Јонес и Бартлетт Леарнинг.
  2. Берг, Ј., Тимоцзко, Ј., Гатто, Г. & Страиер, Л. (2015). Биоцхемистри (8. изд.). В. Х. Фрееман анд Цомпани.
  3. Русселл, П.; Волфе, С.; Хертз, П.; Старр, Ц. и МцМиллан, Б. (2007). Биологија: Динамичка наука (1. изд.). Тхомсон Броокс / Цоле.
  4. Сеагер, С.; Слабаугх, М & Хансен, М.. Хемија за данас: Општа, органска и биохемијска (9. изд.). Ценгаге Леарнинг.
  5. Стокер, Х. (2013). Органска и биолошка хемија (6. изд.). Броокс / Цоле Ценгаге Учење.
  6. Воет, Д., Воет, Ј. & Пратт, Ц. (2016). Основе биохемије: Живот на Молецулар Левел (5. изд.). Вилеи.