Структура, типови и функције имуноглобулина

Тхе имуноглобулини То су молекуле које праве Б лимфоците и плазма ћелије које помажу у одбрани тела. Састоје се од биомолекула гликопротеина који припадају имунолошком систему. Оне су један од најраспрострањенијих протеина крвног серума, након албумина.

Антитијело је друго име које примају имуноглобулини, а сматрају се глобулини због њиховог понашања у електрофорези крвног серума који их садржи. Молекул имуноглобулина може бити једноставан или комплексан, зависно од тога да ли је његова презентација мономер или је полимеризован.

Уобичајена структура имуноглобулина слична је слову "И". Постоји пет типова имуноглобулина који представљају морфолошке, функционалне и локацијске разлике у организму. Структурне разлике антитела нису у форми, већ у њиховом саставу; сваки тип има специфичан циљ.

Имунолошки одговор који промовишу имуноглобулини је веома специфичан и веома сложен механизам. Подстицај за његово излучивање од стране ћелија се активира у присуству агенаса који су страни организму, као што су бактерије. Функција имуноглобулина је да се веже за страни елемент и елиминише га.

Имуноглобулини или антитела могу бити присутни иу крви иу мембранској површини органа. Ови биомолекули представљају важне елементе у систему одбране људског тела.

Индек

• 1 Струцтуре
  • 1.1 Тешки ланци
  • 1.2 Лаки ланци
  • 1.3 Сегменти Фц и Фаб
• 2 Типови
  • 2.1 Имуноглобулин Г (ИгГ)
  • 2.2 Имуноглобулин М (ИгМ)
  • 2.3 Имуноглобулин А (ИгА)
  • 2.4 Имуноглобулин Е (ИгЕ)
  • 2.5 Имуноглобулин Д (ИгД)
  • 2.6 Промена типа
• 3 Функције
  • 3.1 Опште функције
  • 3.2 Посебне функције
• 4 Референце

Структура

Структура антитела садржи амино киселине и угљене хидрате, олигосахариде. Преовлађујуће присуство аминокиселина, њихова количина и дистрибуција је оно што одређује структуру имуноглобулина.

Као и сви протеини, имуноглобулини имају примарну, секундарну, терцијарну и квартарну структуру, одређујући њихов типичан изглед.

Узимајући у обзир број аминокиселина које они представљају, имуноглобулини имају два типа ланца: тешки ланац и лаки ланац. Поред тога, према секвенци аминокиселина у својој структури, сваки од ланаца има варијабилни регион и константни регион.

Тешки ланци

Тешки ланци имуноглобулина одговарају полипептидним јединицама састављеним од 440 аминокиселинских секвенци.

Сваки имуноглобулин има 2 тешка ланца, и сваки од њих има варијабилни регион и константни регион. Константни регион има 330 аминокиселина и секвенцирано је променљиво 110 амино киселина.

Структура тешког ланца је различита за сваки имуноглобулин. Они су укупно 5 типова тешких ланаца који одређују типове имуноглобулина.

Типови тешких ланаца идентификовани су грчким словима γ, μ, α, ε, δ за имуноглобулине ИгГ, ИгМ, ИгА, ИгЕ и ИгД, односно.

Константни регион тешких ланаца ε и μ формирају четири домена, док они који одговарају α, γ, δ имају три. Дакле, сваки константни регион ће бити различит за сваки тип имуноглобулина, али заједнички за имуноглобулине истог типа.

Варијабилни регион тешког ланца се формира од једног имуноглобулинског домена. Овај регион има секвенцу од 110 амино киселина, и биће различит у зависности од специфичности антитела за антиген.

У структури тешких ланаца може се приметити зглоб који се назива ангулација или флексија - који представља флексибилну површину ланца.

Лаки ланци

Лаки ланци имуноглобулина су полипептиди који се састоје од око 220 амино киселина. Постоје два типа лаког ланца код људи: каппа (κ) и ламбда (λ), други са четири подтипа. Константни и варијабилни домени имају секвенце од по 110 аминокиселина.

Антитело може имати два κ (κκ) лака ланца или пар λ (λλ) ланаца, али није могуће имати један од сваког типа у исто време.

Сегменти Фц и Фаб

Пошто сваки имуноглобулин има облик сличан "И", може се поделити у два сегмента. "Доњи" сегмент, база, назива се кристализујућа фракција или Фц; док кракови "И" формирају Фаб, или фракцију која везује антиген. Сваки од ових структурних делова имуноглобулина обавља другачију функцију.

Фц сегмент

Фц сегмент има два или три константна домена тешких ланаца имуноглобулина.

Фц се може везати за протеине или специфични рецептор у базофилима, еозинофилима или мастоцитима, тако да индукује специфични имуни одговор који ће елиминисати антиген. Фц одговара карбоксилном крају имуноглобулина.

Сегмент Фаб

Фаб фракција или сегмент антитела садржи варијабилне домене на својим крајевима, поред константних домена тешких и лаких ланаца.

Константни домен тешког ланца се наставља са доменима Фц сегмента који формирају зглоб. Одговара амино-терминалном крају имуноглобулина.

Значај Фаб сегмента је у томе што омогућава везивање антигена, страних супстанци и потенцијално штетних супстанци.

Варијабилни домени сваког имуноглобулина гарантују њихову специфичност за дати антиген; ова карактеристика чак дозвољава његову употребу у дијагностици упалних и инфективних болести.

Типови

Познати имуноглобулини сада поседују специфичан тешки ланац који је константан за сваку од њих и разлику осталих.

Постоји пет врста тешких ланаца који одређују пет врста имуноглобулина, чије су функције различите.

Имуноглобулин Г (ИгГ)

Имуноглобулин Г је најбројнија сорта. Има тешки гама ланац и представљен је у неомолекуларном или мономерном облику.

ИгГ је најзаступљенији у крвном серуму и простору ткива. Минималне промене у аминокиселинској секвенци његовог тешког ланца одређују њену поделу на подтипове: 1, 2, 3 и 4.

Имуноглобулин Г има секвенцу од 330 аминокиселина у свом Фц сегменту и молекулску масу од 150,000, од ​​којих 105,000 одговара њеном тешком ланцу.

Имуноглобулин М (ИгМ)

Имуноглобулин М је пентамер чији је тешки ланац μ. Његова молекулска тежина је висока, око 900 000.

Аминокиселинска секвенца његовог тешког ланца је 440 у њеној Фц фракцији. Налази се претежно у крвном серуму, што представља 10 до 12% имуноглобулина. ИгМ има само један подтип.

Имуноглобулин А (ИгА)

Одговара типу α тешког ланца и представља 15% укупних имуноглобулина. ИгА се налази у крви и секрету, укључујући мајчино млеко, у облику мономера или димера. Молекуларна тежина овог имуноглобулина је 320,000 и има два подтипа: ИгА1 и ИгА2.

Имуноглобулин Е (ИгЕ)

Имуноглобулин Е се састоји од типа ε тешког ланца и веома је оскудан у серуму, око 0,002%.

ИгЕ има молекулску масу од 200,000 и присутан је као мономер углавном у серуму, назалној слузи и пљувачки. Такође је уобичајено пронаћи овај имуноглобулин унутар базофила и мастоцита.

Имуноглобулин Д (ИгД)

Врсте тешког ланца δ одговарају имуноглобулину Д, који представља 0,2% укупних имуноглобулина. ИгД има молекулску масу од 180,000 и структуиран је у облику мономера.

То је повезано са Б лимфоцитима, везаним за површину ових лимфоцита. Међутим, функција ИгД није јасна.

Промена типа

Имуноглобулини могу бити подвргнути структуралној промени типа, због потребе за одбраном од антигена.

Ова промена је последица функције Б лимфоцита да праве антитела својством адаптивног имунитета. Структурна промена је у константном региону тешког ланца, без промене варијабилног региона.

Промена типа или класе може да доведе до преласка ИгМ на ИгГ или ИгЕ, а то се јавља као одговор изазван интерфероном гама или интерлеукинима ИЛ-4 и ИЛ-5..

Функције

Улога имуноглобулина у имунолошком систему је од виталног значаја за одбрану организма.

Имуноглобулини су део хуморалног имуног система; то јест, то су супстанце које луче ћелије за заштиту од патогених или штетних агенаса. 

Оне пружају ефективно средство одбране, делотворне, специфичне и систематизоване, што је од велике вредности као део имунолошког система. Они имају опште и посебне функције у оквиру имунитета:

Опште функције

Антитела или имуноглобулини испуњавају и независне функције и активирају ћелијски посредоване ефекторске и секреторне одговоре.

Везивање антиген-антитело

Имуноглобулини имају функцију везивања антигенских агенаса на специфичан и селективан начин.

Формирање комплекса антиген-антитело је главна функција имуноглобулина и стога је имуни одговор који може зауставити деловање антигена. Свако антитело се може везати за два или више антигена у исто време.

Функције ефектора

Већина времена комплекс антиген-антитело служи као почетак за активирање специфичних ћелијских одговора или за покретање секвенце догађаја који одређују елиминацију антигена. Два најчешћа ефекторска одговора су ћелијска везивања и комплементарна активација.

Везивање ћелија зависи од присуства специфичних рецептора за Фц сегмент имуноглобулина, након што је везан за антиген.

Ћелије као што су мастоцити, еозинофили, базофили, лимфоцити и фагоцити поседују ове рецепторе и обезбеђују механизме за уклањање антигена..

Активација каскаде комплемента је комплексан механизам који укључује почетак секвенце, тако да је крајњи резултат секреција отровних супстанци које елиминишу антигене.

Специфичне функције

Прво, сваки тип имуноглобулина развија специфичну одбрамбену функцију:

Имуноглобулин Г

- Имуноглобулин Г обезбеђује већину одбране од антигених агенаса, укључујући бактерије и вирусе.

- ИгГ активира механизме као што су комплемент и фагоцитоза.

- Конституција специфичног ИгГ-а за антиген је постојана.

- Једино антитело које мајка може да пренесе на децу током трудноће је ИгГ.

Имуноглобулин М

- ИгМ је антитело брзог одговора на штетне и инфективне агенсе, будући да пружа тренутно дејство док се не замени са ИгГ.

- Ово антитело активира ћелијске одговоре уграђене у мембрану лимфоцита и хуморалне одговоре као комплемент.

- То је први имуноглобулин који синтетише људско биће.

Имуноглобулин А

- Делује као заштитна баријера против патогена и налази се на површинама слузокоже.

- Присутна је у респираторној мукози, дигестивном систему, уринарном тракту и такође у секретима као што су пљувачка, носна слуз и сузе.

- Иако је његова активација комплемента ниска, може се повезати са лизозимима како би се елиминисале бактерије.

- Присуство имуноглобулина Д у мајчином млеку и колоструму омогућава новорођенчету да га добије током дојења.

Имуноглобулин Е

- Имуноглобулин Е пружа јак одбрамбени механизам против антигена који производе алергене.

- Интеракција између ИгЕ и алергена ће изазвати појаву упалних супстанци које су одговорне за симптоме алергија, као што су кихање, кашљање, осип, повећане сузе и носна слуз..

- ИгЕ се такође може повезати са површином паразита помоћу његовог Фц сегмента, производећи реакцију која узрокује смрт ових.

Имуноглобулин Д

- Мономерна структура ИгД је повезана са Б лимфоцитима који нису у интеракцији са антигенима, тако да делују као рецептори.

- ИгД функција је нејасна.

Референце

1. (с.ф.) Медицинска дефиниција имуноглобулина. Опорављено од медициненет.цом
2. Википедиа (с.ф.). Антибоди Преузето са ен.википедиа.орг
3. Граттендицк, К., Просс, С. (2007). Имуноглобулини. Рецоверед фром сциенцедирецт.цом
4. Ианез, Е. (с.ф.). Имуноглобулини и други молекули Б ћелија Општи курс имунологије. Опорављено од угр.ес
5. (с.ф.) Увод у имуноглобулине. Преузето са тхермофисхер.цом
6. Буддига, П. (2013). Анатомија имуног система. Рецоверед фром емедицине.медсцапе.цом
7. Биоцхемистрикуестионс (2009). Имуноглобулини: структура и функције. Рецоверед фром биоцхемистрикуестионс.вордпресс.цом
8. (с.ф.) Имуноглобулини - структура и функција. Преузето са мицробиологибоок.орг