Хидрофобне интеракције у ономе што су, биолошка важност и примјери



Тхе Хидрофобне интеракције (ХИ) то су силе које одржавају кохезију између аполарних једињења уроњених у раствор или поларни растварач. За разлику од других интеракција нековалентног карактера, као што су водоничне везе, јонске интеракције или ван дер Ваалсове силе, хидрофобне интеракције не зависе од унутрашњих особина растворених материја, већ од растварача.

Веома илустративан пример ових интеракција може бити раздвајање фаза које настаје приликом покушаја мешања воде са уљем. У овом случају, молекули уља "међусобно дјелују" као резултат наручивања молекула воде око њих.

Појам ових интеракција постоји још од пре четрдесетих година. Међутим, појам "хидрофобна веза" сковао је Каузманн 1959. године, док је проучавао најважније факторе у стабилизацији тродимензионалне структуре одређених протеина.

ХИ су најважније неспецифичне интеракције које се одвијају у биолошким системима. Они такође имају важну улогу у широком спектру инжењерских апликација и хемијске и фармацеутске индустрије које данас познајемо.

Индек

  • 1 Шта су хидрофобне интеракције??
  • 2 Биолошка важност
  • 3 Примјери хидрофобних интеракција
    • 3.1 Мембране
    • 3.2 Протеини
    • 3.3 Детерџенти
  • 4 Референце

Које су хидрофобне интеракције??

Физички узрок ХИ заснива се на немогућности аполарних супстанци да формирају водикове везе са молекулима воде у раствору.

Они су познати као "неспецифичне интеракције" јер се не односе на афинитет између молекула растворених материја, већ на тенденцију молекула воде да одржавају сопствене интеракције кроз водоничне везе..

Када су у контакту са водом, аполарни или хидрофобни молекули имају тенденцију да се спонтано агрегирају, да би се постигла највећа стабилност смањењем површине контакта са водом..

Овај ефекат се може заменити са јаком привлачношћу, али то је само последица аполарног карактера супстанци у односу на растварач.

Објашњено са термодинамичке тачке гледишта, ове спонтане асоцијације се јављају у потрази за енергетски повољним стањем, где постоји најмања варијација слободне енергије (ΔГ)..

Имајући у виду да је ΔГ = ΔХ - ТΔС, енергетски најповољније стање је оно где је ентропија (ΔС) већа, односно где има мање молекула воде чија је ротациона и транслациона слобода смањена контактом са аполарним раствором.

Када су аполарни молекули повезани један са другим, присиљени од стране молекула воде, добија се повољније стање него када би ови молекули остали одвојени, сваки окружен "кавезом" различитих молекула воде..

Биолошка важност

ХИ имају велику важност јер се јављају у различитим биохемијским процесима.

Међу овим процесима су конформационе промене протеина, везивање супстрата за ензиме, асоцијација подјединица ензимских комплекса, агрегација и формирање биолошких мембрана, стабилизација протеина у воденим растворима и друго..

У квантитативном смислу, различитим ауторима је дат задатак да утврде значај ХИ у стабилности структуре великих количина протеина, закључивши да ове интеракције доприносе више од 50%.

Многи мембрански протеини (интегрални и периферни) повезани су са липидним двослојем захваљујући ХИ када, у њиховим структурама, речени протеини поседују домене са хидрофобним карактером. Поред тога, стабилност терцијарне структуре многих растворљивих протеина зависи од ХИ.

Неке технике у проучавању ћелијске биологије користе својство неких јонских детерџената да формирају мицеле, које су "хемисферичне" структуре амфифилних једињења чији су аполарни региони повезани међусобно захваљујући ХИ.

Мицеле се такође користе у фармацеутским студијама које укључују испоруку лекова растворљивих у мастима и њихово формирање је такође неопходно за апсорпцију комплексних витамина и липида у људском телу..

Примери хидрофобних интеракција

Мембране

Одличан пример ХИ је формирање ћелијских мембрана. Такве структуре су састављене од двослоја фосфолипида. Његова организација се даје захваљујући ХИ који се јавља између аполарних репова у "одбијању" околне водене средине.

Протеини

ХИ имају велики утицај на преклапање глобуларних протеина, чији се биолошки активни облик добија након успостављања одређене просторне конфигурације, вођене присуством одређених аминокиселинских остатака у структури..

  • Случај апомиоглобина

Апомиоглобин (миоглобин којем недостаје хеме група) је мали алфа-спирални протеин који је служио као модел за проучавање процеса савијања и важност ХИ међу аполарним остацима у полипептидном ланцу истог.

У студији коју су 2006. године спровели Дисон и сарадници, где су коришћене мутиране секвенце апомиоглобина, показано је да иницијација преклопних догађаја зависи првенствено од ХИ између аминокиселина са аполарним групама алфа-хелика..

Према томе, мале промене уведене у секвенци аминокиселина значе значајне модификације у терцијарној структури, што доводи до деформисаних и неактивних протеина.

Детерџенти

Још један јасан примјер ХИ је начин дјеловања комерцијалних детерџената који свакодневно користимо у домаћим намјенама.

Детерџенти су амфипатски молекули (са поларном и аполарном регијом). Они могу "емулгирати" масти јер имају способност да формирају водикове везе са молекулима воде и имају хидрофобне интеракције са липидима присутним у мастима.

Када дођу у контакт са мастима у воденом раствору, молекули детерџента се међусобно повезују на такав начин да се аполарни репови међусобно сукобљавају, затварајући липидне молекуле и излажући поларне регионе, који улазе у површину мицеле, на површину мицеле. контакт са водом.

Референце

  1. Цхандлер, Д. (2005). Интерфејси и покретачка сила хидрофобног склопа. Натуре, 437 (7059), 640-647.
  2. Цуи, Кс., Лиу, Ј., Ксие, Л., Хуанг, Ј., Лиу, К., Исраелацхвили, Ј.Н., & Зенг, Х. (2018). Модулација хидрофобне интеракције посредничком површином Наноскалном структуром и хемијом, а не монотоно хидрофобношћу. Ангевандте Цхемие - Интернатионал Едитион, 57 (37), 11903-11908.
  3. Дисон, Ј.Х., Вригхт, П.Е., & Схерага, Х.А. (2006). Улога хидрофобних интеракција у иницирању и ширењу преклапања протеина. ПНАС, 103 (35), 13057-13061.
  4. Лодисх, Х., Берк, А., Каисер, Ц.А., Криегер, М., Бретсцхер, А., Плоегх, Х., Амон, А., Сцотт, М. и Мартин, К. (2003). Молецулар Целл Биологи (5. изд.). Фрееман, В. Х. & Цомпани.
  5. Луцкеи, М. (2008). Структурна биологија мембране: са биохемијским и биофизичким основама. Цамбридге Университи Пресс. Преузето са ввв.цамбрудге.орг/9780521856553
  6. Меиер, Е.Е., Росенберг, К.Ј., & Исраелацхвили, Ј. (2006). Недавни напредак у разумевању хидрофобних интеракција. Процеедингс оф тхе Натионал Ацадеми оф Сциенцес, 103 (43), 15739-15746.
  7. Нелсон, Д.Л., & Цок, М. М. (2009). Лехнингер Принциплес оф Биоцхемистри. Издања Омега (5. издање).
  8. Неметхи, Г. (1967). Ангевандте Цхемие. Цхем., Инт., 6 (3), 195-280.
  9. Отто, С., & Енгбертс, Ј. Б. Ф. Н. (2003). Хидрофобне интеракције и хемијска реактивност. Органиц анд Биомолецулар Цхемистри, 1 (16), 2809-2820.
  10. Паце, ЦН, Фу, Х., Фриар, КЛ, Ландуа, Ј., Тревино, СР, Схирлеи, БА, Хендрицкс, М., Иимура, С., Гајивала, К., Сцхолтз, Ј. & Гримслеи, ГР ( 2011). Допринос хидрофобних интеракција стабилности протеина. Јоурнал оф Молецулар Биологи, 408 (3), 514-528.
  11. Силверстеин, Т. П. (1998). Прави разлог зашто се уље и вода не мешају. Јоурнал оф Цхемицал Едуцатион, 75 (1), 116-118.