Холоензимске карактеристике, функције и примери



Један холоензим је ензим који се састоји од протеинског дела званог апоензим комбинован са не-протеинским молекулом који се зове кофактор. Ни апоензим ни кофактор нису активни када су одвојени; то јест, да би могли да функционишу, они морају бити повезани.

Дакле, холоензими су комбиновани ензими и, сходно томе, они су каталитички активни. Ензими су врста биомолекула чија је функција у основи да повећају брзину ћелијских реакција. Неки ензими требају помоћ других молекула, који се називају кофактори.

Кофактори су допуњени апоензимима и формирају активни холоензим који врши катализу. Ови ензими који захтевају одређени кофактор познати су као коњуговани ензими. Они имају две главне компоненте: кофактор, који може бити метални (неоргански) ион или органски молекул; апоензим, протеински део.

Индек

  • 1 Карактеристике
    • 1.1 Састављен од апоензима и кофактора
    • 1.2 Они прихватају различите кофакторе
    • 1.3 Привремена или стална заједница
  • 2 Функција
  • 3 Примери уобичајених холоензима
    • 3.1 РНА полимераза
    • 3.2. ДНА полимераза
    • 3.3 Карбонска анхидраза
    • 3.4 Хемоглобин
    • 3.5 Цитокром оксидаза
    • 3.6 Пируват киназа
    • 3.7 Пируват карбоксилаза
    • 3.8 Ацетил ЦоА карбоксилаза
    • 3.9 Моноамин оксидаза
    • 3.10 Лактат дехидрогеназа
    • 3.11 Каталаза
  • 4 Референце

Феатурес

Формирани су апоензимима и кофакторима

Апоензими су протеински део комплекса, а кофактори могу бити јони или органски молекули.

Признају разне кофакторе

Постоји неколико врста кофактора који помажу у формирању холоензима. Неки примери су коензими и обични витамини, на пример: витамин Б, ФАД, НАД +, витамин Ц т коензим А.

Неки кофактори са металним јонима, на пример: бакар, гвожђе, цинк, калцијум и магнезијум, између осталих. Друга класа кофактора су такозване протетске групе.

Привремена или стална заједница

Кофактори могу придружити апоензиме различитим интензитетом. У неким случајевима синдикат је слаб и привремен, док је у другим случајевима синдикат толико јак да је трајно.

У случајевима када је синдикат привремен, када је кофактор уклоњен из холоензима, поново постаје апоензим и престаје да буде активан.

Фунцтион

Холоензим је ензим који је спреман да изврши своју каталитичку функцију; то јест, да убрза одређене хемијске реакције које се стварају у различитим подручјима.

Функције могу варирати у зависности од специфичног дејства холоензима. Међу најзначајнијим је ДНК полимераза, чија је функција да осигура исправно копирање ДНК.

Примери уобичајених холоензима

РНА полимераза

РНА полимераза је холоензим који катализира реакцију синтезе РНК. Овај холоензим је неопходан за изградњу РНК ланаца из ланаца ДНК шаблона који функционишу као шаблони током процеса транскрипције.

Његова функција је да дода рибонуклеотиде на 3-терминус растућег РНК молекула. У прокариотима, РНА полимераза апоензим треба кофактор зван сигма 70.

ДНА полимерасе

ДНК полимераза је такође холоензим који катализира реакцију полимеризације ДНК. Овај ензим игра веома важну улогу за ћелије јер је одговоран за репликацију генетских информација.

ДНК полимерази треба позитивно наелектрисани ион, обично магнезијум, за обављање своје функције.

Постоји неколико типова ДНК полимеразе: ДНК полимераза ИИИ је холоензим који има два централна ензима (Пол ИИИ), сваки састављен од три подјединице (α, и θ), клизна стезаљка која има две бета подјединице и комплекс од фиксација набоја која има више подјединица (δ, τ, γ, ψ, и χ).

Царбон анхидрасе

Карбонатна анхидраза, која се назива и карбонатна дехидратаза, припада породици холоензима који катализују брзу конверзију угљен диоксида (ЦО2) и воде (Х2О) у бикарбонат (Х2ЦО3) и протоне (Х +)..

Ензим захтијева цинк-ион (Зн + 2) као кофактор за обављање своје функције. Реакција која је катализована карбонском анхидразом је реверзибилна, због чега се његова активност сматра важном с обзиром на то да помаже у одржавању равнотеже између киселина и ткива.

Хемоглобин

Хемоглобин је веома важан холоензим за транспорт гасова у животињским ткивима. Овај протеин присутан у црвеним крвним зрнцима садржи гвожђе (Фе + 2), а његова функција је да транспортује кисеоник из плућа у друге делове тела..

Молекуларна структура хемоглобина је тетрамер, што значи да је састављен од 4 полипептидних ланаца или подјединица.

Свака подјединица овог холоензима садржи хеме групу, а свака хеме група садржи атом жељеза који се може везати за молекуле кисеоника. Хемска група хемоглобина је његова протетска група, неопходна за њену каталитичку функцију.

Цитокром оксидаза

Цитокром оксидаза је ензим који учествује у процесима добијања енергије, који се изводе у митохондријима готово свих живих бића..

То је комплексни холоензим који захтева сарадњу одређених кофактора, иона гвожђа и бакра, да би могли да катализују реакцију преноса електрона и производње АТП-а..

Пирувате кинасе

Пируват киназа је још један важан холоензим за све ћелије, јер учествује у једном од универзалних метаболичких путева: гликолиза.

Његова функција је да катализира трансфер фосфатне групе из молекула који се зове фосфоенолпируват у други молекул који се зове аденозин дифосфат, да би се формирао АТП и пируват..

Апоензим захтева калијум (К ') и магнезијум (Мг + 2) катионе као кофакторе за формирање функционалног холоензима..

Пируват карбоксилаза

Други важан пример је пируват карбоксилаза, холоензим који катализира пренос карбоксилне групе у молекул пирувата. Тако се пируват конвертује у оксалоацетат, важан интермедијер у метаболизму.

Да би био функционално активан, апоензим пируват карбоксилазе захтева кофактор зван биотин.

Ацетил ЦоА карбоксилаза

Ацетил-ЦоА карбоксилаза је холоензим чији је ко-фактор, како му име каже, коензим А.

Када су апоензим и коензим А спрегнути, холоензим је каталитички активан да би извршио своју функцију: преноси карбоксилну групу у ацетил-ЦоА да би је претворио у малонил коензим А (малонил-ЦоА).

Ацетил-ЦоА обавља важне функције у животињским ћелијама и биљним ћелијама.

Моноамин оксидаза

Ово је важан холоензим у људском нервном систему, његова функција је да промовише деградацију одређених неуротрансмитера.

Да би моноамин оксидаза била каталитички активна, потребно ју је ковалентно везати за свој кофактор, флавин аденин динуклеотид (ФАД).

Лацтате дехидрогенасе

Лактат дехидрогеназа је важан холоензим за сва жива бића, посебно у ткивима која троше много енергије, као што су срце, мозак, јетра, скелетни мишићи, плућа, између осталих..

Овај ензим захтева присуство свог кофактора, никотинамид аденин динуклеотида (НАД), да би се катализовала реакција конверзије пирувата у лактат.

Цаталасе

Каталаза је важан холоензим у превенцији ћелијске токсичности. Његова функција је да разложи водиков пероксид, производ ћелијског метаболизма, у кисеонику и води.

Каталазни апоензим захтева активирање два кофактора: манганов јон и протетска група ХЕМО, слично хемоглобину.

Референце

  1. Агравал, А., Гандхе, М., Гупта, Д., & Редди, М. (2016). Прелиминарна студија о серумском лактат-дехидрогенази (ЛДХ) -прогностичном биомаркеру у карцинома дојке. Часопис за клиничка и дијагностичка истраживања, 6-8.
  2. Атхаппилли, Ф. К., & Хендрицксон, В.А. (1995). Структура биотинилног домена карбоксилазе ацетил-коензима А одређена фазним МАД. Структура, 3(12), 1407-1419.
  3. Берг, Ј., Тимоцзко, Ј., Гатто, Г. & Страиер, Л. (2015). Биоцхемистри (8. изд.). В. Х. Фрееман анд Цомпани.
  4. Бутт, А.А., Мицхаелс, С., & Киссингер, П. (2002). Повезаност нивоа лактат дехидрогеназе у серуму са одабраним опортунистичким инфекцијама и напредовањем ХИВ-а. Интернатионал Јоурнал оф Инфецтиоус Дисеасес, 6(3), 178-181.
  5. Феглер, Ј. (1944). Функција карбонске анхидразе у крви. Природа, 137-38.
  6. Гавеска, Х., & Фитзпатрицк, П.Ф. (2011). Структуре и механизам породице моноамин оксидазе. Биомолецулар Цонцептс, 2(5), 365-377.
  7. Гупта, В., & Бамезаи, Р.Н. К. (2010). Хумана пируват киназа М2: Мултифункционални протеин. Протеин Сциенце, 19(11), 2031-2044.
  8. Јитрапакдее, С., Ст Маурице, М., Раимент, И., Цлеланд, В. В., Валлаце, Ј.Ц., & Аттвоод, П.В. (2008). Структура, механизам и регулација пируват карбоксилазе. Биоцхемицал Јоурнал, 413(3), 369-387.
  9. Муирхеад, Х. (1990). Изоензими пируват киназе. Трансакције биохемијског друштва, 18, 193-196.
  10. Соломон, Е., Берг, Л. & Мартин, Д. (2004). Биологи (7. изд.) Ценгаге Леарнинг.
  11. Супуран, Ц. Т. (2016). Структура и функција карбоанхидрата. Биоцхемицал Јоурнал, 473(14), 2023-2032.
  12. Типтон, К.Ф., Боице, С., О'Сулливан, Ј., Давеи, Г.П., & Хеали, Ј. (2004). Моноамин оксидазе: извјесности и несигурности. Цуррент Медицинал Цхемистри, 11(15), 1965-1982.
  13. Воет, Д., Воет, Ј. & Пратт, Ц. (2016). Основе биохемије: Живот на Молецулар Левел (5. изд.). Вилеи.
  14. Ксу, Х.Н., Кадлецецк, С., Профка, Х., Глицксон, Ј.Д., Ризи, Р., & Ли, Л. З. (2014). Да ли је виши лактат индикатор метастатског ризика тумора? Пилот МРС студија помоћу хиперполаризованог13Ц-пирувата. Ацадемиц Радиологи, 21(2), 223-231.