Опис, структура и функције хемидесмосома



Тхе хемидесмососмасмас оне су асиметричне структуре које повезују епителне ћелије. Базални ћелијски домени су повезани са базалном ламином. Посебно су важна ткива која су у сталном механичком стресу.

Ови епителни спојеви су одговорни за повећање укупне стабилности епителних ткива учешћем посредних филамената цитоскелета и различитих компоненти базалне ламине. То значи да подстичу стабилне адхезије у везивном ткиву.

Термин хемидесмосом може довести до конфузије. Иако је истина да хемидесмосом подсећа на "средњи" десмосом (други тип структуре повезан са везивањем између суседних ћелија), мало биохемијских компоненти се подударају између две структуре, тако да је сличност потпуно површна.

У класификацији ћелијских спојева, хемидесмосоми се сматрају везним чворовима и групишу се заједно са уским спојевима, десмосомима појаса и десмосомима тачака..

Сидрени спојеви су одговорни за држање ћелија заједно, док супротна категорија (комуникационе везе) имају комуникацијске функције између суседних ћелија.

Индек

  • 1 Опис
  • 2 Структура
    • 2.1 Протеини који сачињавају хемидесмосом
  • 3 Функције
  • 4 Референце

Десцриптион

Ћелије су структурални блокови живих бића. Међутим, аналогија са циглом или структуралним блоком у неким аспектима не успева. За разлику од опеке конструкције, суседне ћелије имају низ веза и комуницирају између њих.

Међу ћелијама постоје различите структуре које их повезују и омогућавају контакт и комуникацију. Једна од ових сидрених структура су десмосоми.

Хемидесмозоми су ћелијски спојеви који се налазе у различитим епителима и изложени су константној абразији и механичким силама.

У овим регионима постоји потенцијална сепарација између епителних ћелија везивног ткива које лежи испод, захваљујући механичком напрезању. Термин хемидесмосом долази од привидне сличности са полудемосомима.

Чести су у кожи, рожњачи (структура која се налази у оку), различитим слузницама усне дупље, једњаку и вагини..

Они се налазе на површини базалних ћелија и обезбеђују повећање адхезије базалне ламине.

Структура

Десмосома је асиметрична структура везе коју чине два главна дијела:

  • Унутрашња цитоплазматска ламина која је повезана са средњим филаментима - потоњи су такође познати као кератини или тонофиламенти.
  • Друга компонента хемидесмосома је плоча спољашње мембране која је одговорна за повезивање хемидесмосома са базалном ламином. У овом асоцијацији учествују сидрена влакна (формирана од ламинина 5) и интегрина.

Протеини који чине хемидесмосом

У плочи хемидесмосома постоје следећи главни протеини:

Плецтин

Плектин је одговоран за формирање попречних веза између средњих нити и адхезионе плоче десмосома.

Показано је да овај протеин има способност интеракције са другим структурама, као што су микротубуле, актин филаменти, између осталих. Стога су они пресудни у интеракцији са цитоскелетом.

БП 230

Његова функција је да фиксира интермедијерне филаменте на интрацелуларну адхезиону плочу. Зове се 230, пошто је његова величина 230 кДа.

Протеин БП 230 је повезан са различитим болестима. Недостатак исправног функционисања БП 230 узрокује стање које се назива булозни пемфигоид, што узрокује појаву пликова.

Код пацијената који пате од ове болести, било је могуће детектовати висок ниво антитела против компоненти хемидесмосома..

Ербина

То је протеин молекулске тежине 180 кДа. Укључен је у везу између БП 230 и интегрина.

Интегринс

За разлику од десмосома који су богати кадхеринима, хемидесмосоми имају велике количине протеина који се називају интегрини.

Наиме, пронашли смо α интегрин протеин6β4. То је хетеродимер формиран од два полипептидна ланца. Постоји екстрацелуларни домен који се уноси у базалну ламину и успоставља интеракције са ламининима (ламинин 5)..

Сидрени филаменти су молекули формирани од ламинина 5 који су лоцирани у екстрацелуларном региону хемидесмосома. Влакна се протежу од интегринских молекула до базалне мембране.

Ова интеракција између ламинина 5 и горе поменутог интегрина је кључна за формирање хемидесмосома и за очување адхезије у епителу.

Као и БП 230, погрешна функционалност интегрина је повезана са одређеним патологијама. Једна од њих је булоза епидермолизе, наследно кожно стање. Пацијенти који пате од ове болести имају мутације у гену које кодирају интегрине.

Колаген типа КСВИИ

То су протеини који прелазе мембране и имају тежину од 180 кДа. Они се односе на експресију и функцију ламинина 5.

Биохемијске и медицинске студије овог важног протеина разјасниле су његову улогу у инхибирању миграције ћелија лоцираних у ендотелу током процеса ангиогенезе (формирање крвних судова). Поред тога, регулише кретање кератиноцита у кожи.

ЦД151

То је 32 кДа гликопротеин и игра незамењиву улогу у акумулацији протеина рецептора интегрина. Ова чињеница олакшава интеракције између ћелија и екстрацелуларног матрикса.

Важно је избегавати конфузију термина причвршћивање влакана и сидрење влакана, јер се оба често користе у ћелијској биологији. Затезне нити формиране су од ламинина 5 и колагена типа КСВИИ.

Насупрот томе, фибрили за сидрење се формирају колагеном типа ВИИ. Обе структуре имају различите улоге у ћелијској адхезији.

Функције

Главна функција хемидесмосома је сједињавање ћелија са базалном ламином. Ово последње је танки слој екстрацелуларног матрикса чија је функција да раздвоји епително ткиво и ћелије. Као што име имплицира, екстрацелуларни матрикс се не састоји од ћелија, већ од молекула спољних протеина.

Једноставније речено; хемидесмосоми су молекуларне структуре које осигуравају нашу кожу и функционишу као нека врста вијака.

Налазе се у регионима (слузокоже, очи, између осталог) које су стално под механичким стресом и њихово присуство помаже да се одржи јединство између ћелије и ламеле..

Референце

  1. Фреинкел, Р. К., & Воодлеи, Д. Т. (ур.). (2001). Биологија коже. ЦРЦ Пресс.
  2. Канитакис, Ј. (2002). Анатомија, хистологија и имунохистокемија нормалне људске коже. Европски часопис за дерматологију, 12(4), 390-401.
  3. Киерсзенбаум, А.Л. (2012). Хистологија и ћелијска биологија. Елсевиер Бразил.
  4. Росс, М.Х., & Павлина, В. (2006). Хистологија. Липпинцотт Виллиамс & Вилкинс.
  5. Велсцх, У., & Соботта, Ј. (2008). Хистологија. Ед Панамерицана Медицал.