Денатурација протеина Чимбеници који га узрокују и посљедице

Тхе денатурација протеина Састоји се од губитка тродимензионалне структуре различитим факторима околине, као што су температура, пХ или одређени хемијски агенси. Губитак структуре доводи до губитка биолошке функције повезане с тим протеином, било да је то ензимски, структурни, транспортни, између осталих..

Структура протеина је веома осетљива на промене. Дестабилизација једног моста есенцијалног водика може да денатурира протеин. На исти начин, постоје интеракције које нису строго битне за усклађивање са функцијом протеина и, у случају дестабилизације, нема ефекта на функционисање.

Индек

• 1 Структура протеина
  • 1.1 Примарна структура
  • 1.2 Секундарна структура
  • 1.3 Терцијарна структура
  • 1.4 Квартарна структура
• 2 Фактори који узрокују денатурацију
  • 2.1 пХ
  • 2.2 Температура
  • 2.3 Хемијске супстанце
  • 2.4 Смањење средстава
• 3 Последице
  • 3.1 Ренатуринг
• 4 протеина шаперона
• 5 Референце

Структура протеина

Да бисмо разумели процесе денатурације протеина, морамо знати како се организују протеини. Ово је примарна, секундарна, терцијарна и квартарна структура.

Примарна структура

То је низ аминокиселина које чине наведени протеин. Аминокиселине су основни градивни блокови ових биомолекула и има 20 различитих типова, од којих сваки има посебне физичке и хемијске особине. Они су спојени заједно помоћу пептидне везе.

Секундарна структура

У овој структури овај линеарни ланац аминокиселина почиње да се савија преко водоничних веза. Постоје две основне секундарне структуре: хеликс α, у облику спирале; и пресавијени лист β, када су два линеарна ланца поравнана паралелно.

Терцијарна структура

Укључује друге типове сила које резултирају специфичним савијањем тродимензионалног облика.

Р ланци аминокиселинских остатака који чине структуру протеина могу да формирају дисулфидне мостове, а хидрофобни делови протеина су груписани унутра, док хидрофилни делови су окренути води. Ван дер Ваалсове силе делују као стабилизатор описаних интеракција.

Квартарна структура

Састоји се од агрегата протеинских јединица.

Када се протеин денатурира, он губи квартарну, терцијарну и секундарну структуру, док примарни остаје нетакнут. Протеини који су богати дисулфидним везама (терцијарна структура) дају већу отпорност на денатурацију.

Фактори који узрокују денатурацију

Било који фактор који дестабилизује нековалентне везе одговорне за одржавање нативне структуре протеина може произвести његову денатурацију. Међу најважнијим можемо споменути:

пХ

На веома екстремним пХ вредностима, било киселим или базичним медијима, протеин може изгубити своју тродимензионалну конфигурацију. Вишак иона Х⁺ и ОХ^- у средини дестабилизује интеракције протеина.

Ова промена у узорку јона производи денатурацију. Денатурација по пХ може бити реверзибилна у неким случајевима, ау другима неповратна.

Температуре

Термичка денатурација настаје када се температура повећа. У организмима који живе у просечним условима околине, протеини почињу дестабилизовати на температурама изнад 40 ° Ц. Јасно је да протеини термофилних организама могу да издрже ове температурне опсеге.

Повећање температуре доводи до повећаних молекуларних покрета који утичу на водикове везе и друге нековалентне везе, што доводи до губитка терцијарне структуре.

Ова повећања температуре доводе до смањења брзине реакције, ако говоримо о ензимима.

Хемијске супстанце

Поларне супстанце - као што је уреа - у високим концентрацијама утичу на водикове везе. Такође, неполарне супстанце могу имати сличне последице.

Детергенти такође могу дестабилизовати структуру протеина; међутим, то није агресиван процес и углавном су реверзибилни.

Редуцирање агенса

Мер-меркаптоетанол (ХОЦХ2ЦХ2СХ) је хемијски агенс који се често користи у лабораторији за денатурацију протеина. Он је одговоран за смањење дисулфидних мостова између аминокиселинских остатака. Може дестабилизовати терцијарну или квартерну структуру протеина.

Други редукциони агенс са сличним функцијама је дитиотреитол (ДТТ). Поред тога, други фактори који доприносе губитку нативне структуре у протеинима су тешки метали у високим концентрацијама и ултраљубичасто зрачење.

Последице

Када дође до денатурације, протеин губи своју функцију. Протеини раде оптимално када су у свом родном стању.

Губитак функције није увек повезан са процесом денатурације. Мала промена у структури протеина може довести до губитка функције без дестабилизације читаве тродимензионалне структуре.

Процес може или не мора бити неповратан. У лабораторији, ако су услови обрнути, протеин се може вратити у своју почетну конфигурацију.

Ренатуринг

Један од најпознатијих и закључних експеримената на ренатурацији је доказан у Рибонуклеази А.

Када су истраживачи додали средства за денатурирање као што су уреа или β-меркаптоетанол, протеин је денатуриран. Ако су ови агенси уклоњени, протеин се враћа у своју природну конформацију и може да обавља своју функцију са ефикасношћу од 100%..

Један од најважнијих закључака овог истраживања био је експериментално показати да је тродимензионална конформација протеина дата његовом примарном структуром..

У неким случајевима, процес денатурације је потпуно неповратан. На пример, када кувамо јаје које загревамо протеинима (главни је албумин) који га чине, бела поприма чврст, беличаст изглед. Интуитивно можемо закључити да, чак и ако га охладимо, неће се вратити на свој почетни облик.

У већини случајева, процес денатурације је праћен губитком растворљивости. Такође смањује вискозност, брзину дифузије и лакше кристализује.

Протеини протеина

Шаперон или протеини шаперонина одговорни су за спречавање денатурације других протеина. Они такође сузбијају одређене интеракције које нису адекватне између протеина да би се осигурало правилно преклапање истих.

Када се температура медија повећа, ови протеини повећавају своју концентрацију и дјелују спречавањем денатурације других протеина. Зато се и називају "протеини топлотног шока" или ХСП за акроним на енглеском језику (Протеини топлотног удара)).

Цхаперонине су аналогне кавезу или бурету који у унутрашњости штити протеин од интереса. 

Ови протеини који реагују на ситуације станичног стреса, пријављени су у различитим групама живих организама и високо су очувани. Постоје различите врсте шаперонина и класификоване су према њиховој молекуларној тежини.

Референце

1. Цампбелл, Н.А., & Рееце, Ј. Б. (2007). Биологи. Ед Панамерицана Медицал.
2. Девлин, Т. М. (2004). Биохемија: уџбеник са клиничком применом. Преокренуо сам.
3. Коолман, Ј., & Рохм, К.Х. (2005). Биохемија: текст и атлас. Ед Панамерицана Медицал.
4. Мело, В., Руиз, В. М., & Цуаматзи, О. (2007). Биохемија метаболичких процеса. Реверте.
5. Пацхецо, Д., & Леал, Д.П. (2004). Медицинска биохемија. Едиториал Лимуса.
6. Пена, А., Арроио, А., Гомез, А., & Тапиа, Р. (1988). Биоцхемистри. Едиториал Лимуса.
7. Садава, Д., & Пурвес, В. Х. (2009). Живот: Наука о биологији. Ед Панамерицана Медицал.
8. Тортора, Г.Ј., Функе, Б.Р., & Цасе, Ц.Л. (2007). Увод у микробиологију. Ед Панамерицана Медицал.
9. Воет, Д., Воет, Ј.Г., & Пратт, Ц.В. (2007). Фундаменталс оф Биоцхемистри. Ед Панамерицана Медицал.