Пепсинова структура, функције, производња



Тхе пепсин То је моћан ензим присутан у желучаном соку који помаже у варењу протеина. То је заправо ендопептидаза чији је главни задатак да дезинтегрише протеине хране у мале делове познате као пептиди, који се затим апсорбују у цревима или деградирају ензими панкреаса..

Иако је први пут изолован у 1836. од стране немачког физиолог Теодор Шван, то није било све до 1929. године када је амерички биохемичар Џон Хауард Нортроп, Рокфелер Института за медицинска истраживања, објавио своје стварне кристализације и део његових дужности, што би помогло примате Нобелова награда за хемију 17 година касније.

Овај ензим није искључив за људе. Такође се производи у стомаку неколико животиња и делује у раним фазама живота, помажући у варењу протеина из млечних производа, меса, јаја и житарица, углавном.

Индек

  • 1 Струцтуре
  • 2 Функције
  • 3 Како се производи?
  • 4 Где он делује?
    • 4.1 Гастроезофагеални рефлукс
    • 4.2 Други ефекти пепсина
  • 5 Референце

Структура

Главне ћелије желуца производе почетну супстанцу звану пепсиноген. Овај проензим или зимоген се хидролизује и активира желучаним киселинама, при чему губи 44 аминокиселине. На крају, пепсин садржи 327 аминокиселинских остатака у свом активном облику, који врши своје функције на нивоу желуца.

Губитак ових 44 аминокиселина ослобађа једнак број киселих остатака. Из тог разлога пепсин најбоље ради у медијима са веома ниским пХ.

Функције

Као што је већ поменуто, главна функција пепсина је варење протеина. Активност пепсина је већа у врло киселим срединама (пХ 1,5 - 2) и температурама у распону од 37 до 42 ºЦ..

Само део протеина који стиже до стомака деградира се овим ензимом (приближно 20%), формирајући мале пептиде.

Активност пепсин углавном фокусиран на Н-терминални хидрофобних везе присутне у ароматичних аминокиселина као што су триптофан, фенилаланин и тирозин, које су део многих протеина из хране.

Функција пепсина коју су неки аутори описали одвија се у крви. Иако је ова тврдња контроверзна, чини се да мале количине пепсина прелазе у крвоток, где делује на велике или делимично хидролизоване протеине који се апсорбују у танком цреву пре његове укупне дигестије.

Како се производи?

Пепсиноген који луче главне ћелије желуца, такође познат као зимоген ћелије, је прекурсор пепсина.

Овај проензим се ослобађа захваљујући импулсима вагусног нерва и хормоналне секреције гастрина и секретина, који се стимулишу након узимања хране..

Већ у стомаку, пепсиноген је помешан са хлороводоничном киселином, која је ослобођена истим стимулусима, брзо реагујући једни са другима да би произвели пепсин.

Ово се спроводи након одвајања просегмента од 44 аминокиселине из оригиналне структуре пепсиногена кроз сложени аутокаталитички процес..

Једном активиран, исти пепсин је у стању да настави стимулисати производњу и ослобађање више пепсиногена. Ова акција је добар пример ензимске позитивне повратне информације.

Поред самог пепсина, хистамин и посебно ацетилхолин стимулишу пептичне ћелије да синтетишу и ослободе нови пепсиноген.

Где он делује?

Његово главно место деловања је стомак. Ова чињеница се лако може објаснити схваћањем да је киселост желуца идеални услов за његово извођење (пХ 1,5-2,5). У ствари, када болус хране прелази из желуца у дуоденум, пепсин се инактивира проналажењем цревног медијума са базном пХ.

Пепсин такође делује у крви. Иако је овај ефекат већ рекао да је контроверзан, неки истраживачи тврде да пепсин прелази у крвоток, где наставља да дигестује одређене пептиде дугог ланца или оне који нису потпуно деградирани..

Када пепсин напусти желудац и налази се у окружењу са неутралним или базичним пХ, његова функција престаје. Међутим, ако се не хидролизује, може се поново активирати ако медиј реагује.

Ова карактеристика је важна за разумевање неких негативних ефеката пепсина, о којима ће бити речи у даљем тексту.

Гастроезофагеални рефлукс

Хронични повратак пепсина у једњак је један од главних узрока оштећења насталих гастроезофагеалним рефлуксом. Иако је остатак супстанци које сачињавају желучани сок такође укључен у ову патологију, пепсин се чини најштетнијим од свих.

Пепсин и друге киселине присутне у рефлуксу могу узроковати не само езофагитис, који је почетна посљедица, већ утиче на многе друге системе.

Међу потенцијалним последицама активности пепсина на одређена ткива имамо ларингитис, пнеумонитис, хроничну промуклост, упоран кашаљ, ларингоспазам и чак карцином ларинкса..

Астма плућна мицроаспиратион од желудачног садржаја је студирао. Пепсин може имати иритативних утицај на бронхијалног стабла и подстичу сужење дисајних путева, ов типичне симптоме ове болести: респираторни дистрес, кашаљ, звиждање и цијаноза.

Други ефекти пепсина

На оралну и одонтолошку сферу може утицати и дејство пепсина. Најчешћи знаци повезани са овим оштећењима су задах из уста или лош дах, прекомерна саливација, грануломи и ерозија зуба. Овај ерозивни ефекат обично се манифестује након година рефлукса и може оштетити читаву протезу.

Упркос томе, пепсин може бити користан са медицинског становишта. Дакле, присуство пепсина у пљувачки је важан дијагностички маркер гастроезофагеалног рефлукса.

У ствари, на тржишту постоји брз тест који се зове ПепТест, који детектује присуство пепсина и помаже у дијагнози рефлукса.

Папаин, ензим веома сличан пепсину присутном у папајама или папаји, користан је у хигијени и избељивању зуба.

Осим тога, пепсин се користи у индустрији коже и класичној фотографији, као иу производњи сирева, житарица, грицкалица, ароматизираних пића, предигестираних протеина, па чак и гума за жвакање..

Референце

  1. Лиу, Иу и цолс (2015). Дигестија нуклеинских киселина почиње у желуцу. Сциентифиц Репортс, 5, 11936.
  2. Цзинн, Стевен анд Саригол Бланцхард, Самра (2011). Развојна анатомија и физиологија желуца. Педијатријска гастроинтестинална и јетрена болест, четврто издање, поглавље 25, 262-268.
  3. Смитх, Маргарет и Мортон, Дион (2010). Желудац: основне функције. Пробавни систем, друго издање, поглавље 3, 39-50.
  4. Википедиа (последње издање мај 2018). Пепсин. Преузето са: ен.википедиа.орг
  5. Енцицлопаедиа Британница (последње издање мај 2018). Пепсин. Преузето са: британница.цом
  6. Танг, Јордан (2013). Пепсин А. Хандбоок оф Протеолитиц Ензимес, поглавље 3, књига И, 27-35.